Аминокислоты, пептиды, белки

Белки занимают ведущее место среди органических элементов, на их долю приходится более 50 % сухой массы клетки. Они выполняют ряд важнейших биологических функций.

Структурные белки клеточного скелета придают форму клеткам и многим органоидам и участвуют в изменении формы клеток. Пластическое значение белка состоит в восполнении и образовании различных структурных компонентов клетки. Вся совокупность обмена веществ в организме (дыхание, пищеварение, выделение) обеспечивается деятельностью ферментов, которые являются белками. Все двигательные функции организма обеспечиваются взаимодействием сократительных белков.

Существуют несколько видов защитных функций белков: физическая защита (коллаген, кератин и т.д), химическая защита. - связывание токсинов белковыми молекулами, иммунная защита (интерфероны, белки системы комплемента, антитела- иммуноглобулины и т.д.).

Многие процессы внутри клеток регулируются белковыми молекулами (белки-активаторы,  белки-репрессоры, протеинеиназы и др.). Сигнальную функцию  - способность передавать сигналы между тканями, клетками или организмами выполняют белки гормоны, цитокины, факторы роста т др. Белковые вещества - рецепторы, находящиеся в цитоплазме или встроенные в мембрану клетки воспринимают  сигналы -  химические, световые, механическое (например, растяжение) и другие стимулы  и передают его на другие клеточные компоненты.

Существуют также белки, которые выполняют одновременно несколько функций.

Ни одно вещество химики не изучали так долго, как белки. В начале ХVIII в. итальянский ученый Я. Беккари получил первый очищенный белок - клейковину пшеницы. Двести лет понадобилось для того, что бы понять принцип строения молекул белка - цепь, состоящая из молекул аминокислот. Еще полвека прошло, прежде чем впервые расшифровали  строение одного из белков. В 1955 году Сенгер установил строение инсулина - это был первый индивидуальный белок, для которого стала известна химическая формула.

Основным  элементом построения растительных и животных белков являются  аминокислоты. Аминокислоты  - это отдельны класс органических соединений, имеющий особенное строение и особенные свойства. Аминокислоты относятся к веществам двойственной химической природы,  то есть обладают свойствами кислоты (благодаря присутствию группы - СООН) и щелочи (благодаря присутствию группы - NH2). Обе эти группы присоединяются к одному атому углерода.

 

 Рис.1. Схема строения аминокислоты

На месте R в каждой аминокислоте находится собственная специфическая группировка  атомов - аминокислотный остаток. Таким образом, молекула каждой аминокислоты содержит специфическую часть (боковую группу - R) и неспецифическую часть.

В начале ХХ века немецкий химик Эмиль Фишер  выяснил, что аминокислоты соединяются между собой  связью, названной пептидной. Пептидная связь  возникает при образовании белков и пептидов в результате взаимодействия a-аминогруппы (- NH2) одной аминокислоты с a-карбоксильной группой (-СООН) другой аминокислоты.

Рис. 2 . Схема пептидной связи.

Соединенные пептидной связью аминокислоты могут образовывать цепи различной длины.

 

Рис. 3. Схема пептидной цепочки

Цепи аминокислот называются пептидами. На одном конце такой цепи всегда будет группа  NH2 (этот конец называется N -конец), а не другом - СООН (С-конец).

Белки  - это тоже пептиды, но большей длины (полипептиды). Граница между истинными белками и пептидами условна: белками считают пептиды, цепь которых включает более 50 аминокислотных остатков (молекулярная масса белков от 5 тысяч дальтон и выше).   Всего биохимикам известно около 200 различных природных аминокислот. 20 аминокислот, обнаруживаемые в белках - это протеиногенные аминокислоты - то есть аминокислоты, из которых строятся белковые молекулы.

Всего 20 аминокислот в различных комбинациях  позволяет построить  огромное количество  различных видов белков, встречающихся во всех живых земных организмах - растениях, животных, людях.  Белки  - это необыкновенные химические соединения, принципиально отличающиеся от других веществ. Белки обладают не только  химической, но и биологической индивидуальностью.  Многообразие их изомеров столь велико, что каждый биологический вид и даже каждое биологическое существо обладает своими собственными белками, близкими по свойствам  и по той роли, которую они играют в организме.

Полипептидные цепи белков бывают очень длинными,  включают самые разные комбинации аминокислот. Размер белка может измеряться в числе аминокислот или в дальтонах (молекулярная масса), а чаще из-за относительно большой величины молекулы в килодальтонах (кДа). Белки дрожжей, в среднем, состоят из 466 аминокислот и имеют молекулярную массу 53 кДа. Самый большой из известных в настоящее время белков - титин - является компонентом саркомеров мускулов.   Молекулярная масса его различных изоформ варьирует в интервале от 3 000 до 3 700 кДа, он состоит из 38 138 аминокислот (в человеческой мышце).

 Кроме того, белками можно назвать только те полипептиды, которые способны самопроизвольно формировать и устойчиво удерживать определенную пространственную конфигурацию.

Белковые молекулы имеют  4 уровня структуры.

Первичная структура белковой молекулы - это последовательность аминокислотных остатков в полипептидной цепи.

Вторичная структура белка - это пространственная конфигурация - спираль, которую принимает полипептидная цепь. Такая структура удерживается благодаря водородным связям между группами -СО- и -NH- , расположенными на соседних витках спирали.

Третичная структура - это конфигурация, которую принимает в пространстве закрученная в спираль полипептидная цепь - напоминающая компактную глобулу. Третичная структура поддерживается взаимодействием между функциональными группами радикалов аминокислот. Это дисульфидные мостики, сложноэфирные связи. Важно, что каждый белок образует свою третичную структуру  и именно она определяет его физические, химические, а главное биологические свойства. Но образование третичной структуры  зависит от последовательности аминокислот в пептидной цепи.

 

 

Рис. 4. Структура белка: 
а - первичная (линейное чередование тех или иных аминокислот);
б - вторичная (сворачивание линейного полипептида в альфа-спираль, возникновение внутренней упругости молекулы);
в - третичная (сворачивание спирали в более тесное образование
Яндекс.Метрика